Vibriovulnificus ist eine Art von Gram-negativen, beweglichen, gebogenen, stäbchenförmigen (bakteriellen) Bakterien der Gattung Vibrio. Pars vulnificus ist in Meeresumgebungen wie Flussmündungen, Brackwasserteichen oder Küstengebieten vorhanden und ist mit V. cholerae, dem Erreger der Cholera, verwandt.

Kürzlich entdeckte das Forschungsteam unter der Leitung von Prof. ZHU Yongqun des Instituts für Lebenswissenschaftender ZJU, dass ein Toxin, das von dem Bakterium produziert wird und das Cholera verursacht, eine katalytische Aktivität besitzt, die zu seinen Wirkungen auf das Zytoskelett von Wirtszellen beiträgt.

Die multifunktionellen repeats-in-toxin (MARTX)-Toxinenim Autoprozesssind eine Familie von großen Toxinen, die in bakteriellen Pathogenen extensiv verteilt sind. MARTX-Toxine werden autokatalytisch zu mehreren Effektor-Domänen gespalten, die in Wirtszellen freigesetzt werden, um die Wirts-Signalwege zu modulieren. Die Rho-Guanosin-Triphosphatase (GTPase) -Inaktivierungsdomäne (RID), eine konservierte Effektor-Domäne von MARTX-Toxinen, ist an der Zellrundung beteiligt, indem sie das Wirts-Actin-Cytoskelett zerstört.

Das Forscherteam fand heraus, dass das RID eine Nε-Fettacyltransferase ist, die die Lysinreste in der C-terminalen polybasischen Region von Rho-GTPasen kovalent modifiziert. Die resultierende Fettacylierung inhibierte Rho-GTPasen und störte die Rho-GTPase-vermittelte Signalisierung im Wirt. Somit kann RID die Lysin-Nε-Fettacylierung von Säugerproteinen vermitteln und stellt eine Familie von Toxinen dar, die N-Fett-Acyltransferase-Aktivitäten in bakteriellen Pathogenen beherbergt.

Diese Forschung wird dabei helfen, neue antibakterielle Medikamente gegen bakterielle Erreger wie Vibriovulnificus und V. cholera zu entwickeln.

Relevante Forschungsergebnisse werden in der Ausgabe der Zeitschrift Science vom 27. Oktober 2017 veröffentlicht.